A carga elétrica dos aminoácidos é fundamental para o funcionamento das proteínas e para as interações bioquímicas dentro das células. As cargas positivas (ex.: lisina, arginina, histidina) e negativas (ex.: aspartato, glutamato) formam pontes salinas (ligações iônicas). Essas interações ajudam a manter a forma tridimensional das proteínas, estabilizando dobras e estruturas secundárias (hélices α e folhas β).
Aminoácidos carregados são hidrofílicos (gostam de água), pois interagem bem com moléculas polares de água. Já os aminoácidos hidrofóbicos tendem a se agrupar no interior da proteína, longe do ambiente aquoso — isso contribui para o enovelamento proteico.
Muitos sítios ativos de enzimas contêm aminoácidos carregados que participam diretamente das reações químicas (por exemplo, doando ou aceitando prótons). Cargas ajudam no reconhecimento entre moléculas, como na ligação entre enzimas e substratos, receptores e ligantes, ou anticorpos e antígenos.
A carga total de uma proteína depende do pH do meio. Em pH baixo (ácido), aminoácidos ganham prótons e ficam mais positivos; em pH alto (básico), perdem prótons e ficam mais negativos.
Aminoácidos com cadeias laterais polares, mas sem carga
Ser, Thr, Asn, Gln são polares, ou seja, formam ligações de hidrogênio com a água ou outras partes da proteína. Não têm carga elétrica total em pH fisiológico (≈7,4), mas têm átomos eletronegativos (O, N) que criam dipolos.
Ajudam na solubilidade das proteínas em meio aquoso.
Participam da formação de pontes de hidrogênio, essenciais para a estrutura terciária e quaternária das proteínas.
Podem participar de reações químicas (por exemplo, a serina pode atuar no sítio ativo de enzimas como as serino-proteases).
Casos especiais (Cys, Gly, Pro)
🔹 Cisteína (Cys):
Contém um grupo –SH (sulfidrila) que pode formar pontes dissulfeto (–S–S–) com outra cisteína.
Essas pontes criam ligações covalentes fortes que estabilizam a estrutura de proteínas (como a queratina e a insulina).
🔹 Glicina (Gly):
Tem apenas um átomo de hidrogênio como cadeia lateral → é muito pequena e flexível.
Permite dobras apertadas na estrutura da proteína.
Não tem carga, e sua polaridade é neutra.
🔹 Prolina (Pro):
A cadeia lateral forma um anel que se liga ao nitrogênio do grupo amino.
Isso limita a rotação e confere rigidez à estrutura da proteína.
É importante em voltas e curvas das cadeias polipeptídicas.
Também não tem carga elétrica no pH fisiológico.
Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas
Ala, Val, Ile, Leu, Met, Phe, Tyr, Trp têm cadeias laterais não polares, compostas principalmente por carbono e hidrogênio. São neutros (sem carga) e repelidos pela água.
Tendem a se agrupar no interior das proteínas, longe do ambiente aquoso → isso é o efeito hidrofóbico, crucial para o enovelamento proteico.
Ajudam a formar o núcleo hidrofóbico, que mantém a estabilidade estrutural da proteína.
Em membranas celulares, muitas dessas cadeias hidrofóbicas ficam em contato com os lipídios.
